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Les protéines sont constitués d'acides aminés asymétriques: on peut avoir chimiquement des acides aminés D ou des acides aminés L, qui sont l'image l'un de l'autre dans un miroir. Les protéines sont constituées exclusivement d'acides aminés L, les acides aminés D n'existent pas dans la nature. Par conséquent on ne trouvera jamais de centre de symétrie ni de plans de symétrie (miroirs) comme élément de symétrie dans les cristaux de protéines. On ne trouvera que des axes de rotation et des axes de rotation hélicoïdaux.

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Les protéines sont de grosses molécules qui ne peuvent pas être assimilées à des sphères. Lorsqu'elles s'empilent dans toutes les directions pour former un cristal, il reste des espaces vides qui sont occupés par du solvant circulant (eau). On peut avoir jusqu'à 80% du volume d'un cristal de protéine qui est constitué de solvant. Les forces de cohésion du cristal, provenant des contacts entre les différentes protéines, sont donc plus faibles que dans un cristal ionique ou de petites molécules, qui ont des empilements compacts. Cela implique que les cristaux de protéine doivent toujours baigner dans une solution mère, et également que les cristaux de protéine ont une très faible résistance mécanique. 

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On étudie les cristaux de protéine pour connaître en détail et avec précision la structure de la protéine afin de comprendre comment elle fonctionne dans la cellule.

Certaines des protéines qui composent nos cellules ont un rôle dans la résistance croissante des virus aux antibiotiques. Les antibiotiques doivent donc en permanence être améliorés du fait de la résistance des virus qui évolue.

Le cristal étant une forme ordonnée, symétrique, périodique et régulière de la matière, il est nécessaire pour observer une protéine de la cristalliser.

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    3. Etudier la structure des protéines aux rayons X

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Il n'existe pas de lentille permettant d'observer directement une protéine aux rayons X, c'est pourquoi on cristallise la protéine. Le cristal remplace la lentille et augmente le signal des rayons X.

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Une fois la protéine cristallisée, on utilise la diffraction des rayons X qui permet de déterminer la position des atomes dans un cristal.

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Lorsqu'on envoie un faisceau de rayons X sur un objet, les rayons le traversent et sont déviés par les atomes contenus dans l'objet : c’est le principe de diffusion. L'empilement cristallin périodique et régulier dans le cristal provoque en plus un phénomène d'interférences qui augmente le signal dans certaines directions et l'annule dans d'autres: c'est le phénomène de diffraction. En déviant les rayons lumineux, le cristal joue le rôle d’un prisme.

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Pour que la diffraction soit possible, il faut que la longueur d’onde de la lumière envoyée soit du même ordre de grandeur que la distance interatomique, soit un dixième de nanomètre. On utilise donc les rayons X dont la longueur d’onde est de l’ordre du dixième de nanomètre. Grâce à leur énergie et à leur longueur d’onde, les rayons X peuvent interagir avec le nuage électronique des atomes, ce qui va permettre de déterminer la nature des atomes et leurs positions relatives dans le cristal.

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Sur le cliché de diffraction obtenu, on observe plusieurs points (taches de diffraction) correspondant aux déviations des rayons X par le cristal.

Afin d’étudier toutes les orientations du cristal, on modifie l’angle de frappe des rayons X et ainsi on détermine petit à petit la structure tridimensionnelle de la protéine.

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                                                                    Cliché de diffraction (fr.wikipedia.org)

 

 

 

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